Protein denaturation

peptid zəncirində uyğunlaşdırılması (strukturu) sifariş və hər protein üçün unikal edir. xüsusi şəraitdə mürəkkəb molekul məkan strukturu sabitləşdirmək istiqrazların bir boşluq çox var. Nəticədə, boşluğu tamamilə bütün molekul (və ya onun bir hissəsinin) təsadüfi coil formasını alır. Bu proses "denaturation" adlanır. Bu dəyişiklik altmış manatdan səksən dərəcə istilik tetikler. Beləliklə, hər bir molekul, nəticədə boşluğu digər uyğunlaşdırılması fərqli ola bilər.

Zülalların denaturation qeyri-covalent istiqrazlar məhv etməyə qadirdir hər hansı maddələrin təsiri altında baş verir. Bu proses bir təsiri altında, faza hissəsinin səthində, qələvi və ya acidic şəraitdə baş verə bilər üzvi birləşmələr (fenollar, spirtlər və başqaları). protein denaturation guanidinium xlorid və ya sidik cövhəri təsiri altında baş verə bilər. Səid agentləri öz mövcud protein əvəz amin turşusu qalıqları qrupları bir sıra peptid onurğa karbonil ya amin qrupları ilə zəif istiqrazlar (hidrofob, ion, hidrogen) təşkil hidrogen istiqrazlar molekulları ərzində. Nəticədə, bir dəyişiklik orta və ali strukturunda baş verir.

denaturing agentləri müqavimət disulfide istiqrazların zülal birləşmələrinin molekul olması əsasən asılıdır. digər təsir olmadan baş verir protein denaturation bərpa şəraitində S. - tripsin ingibitor üç istiqrazlar S var. sonradan oksidləşmə sistein və disulfide istiqrazların formalaşması SH-qruplar həyata keçirilir şəraitdə bağlantıya qoymaq, orijinal uyğunlaşdırılması bərpa olunur. hətta bir disulfide istiqrazın olması əhəmiyyətli məkan quruluşu sabitliyi artırır.

protein denaturation adətən solubility azalması ilə müşayiət. Birlikdə bu tez-tez formaları çökdürmək. Bu formada baş verir "bərkitmədinmi protein". yumurta qaynar zaman, məsələn, bu baş kimi həll birləşmələrin yüksək konsentrasiyaları "laxtalanma" bütün həll məruz qalır. protein denaturation onun bioloji fəaliyyətini itirir zaman. Bu prinsip istifadə əsaslanır karbol turşusu bir antiseptik maddə kimi (fenol sulu məhlul).

fəza quruluşunun qeyri-sabitlik, müxtəlif maddələrin təsiri altında uğursuzluq ehtimalı yüksək təcrid və protein tədqiqat əhəmiyyətli dərəcədə çətindir. tibb və sənaye birləşmələri istifadə edərkən də bəzi problemlər yaradıb.

protein denaturation yüksək temperaturda məruz tərəfindən həyata keçirilib varsa, yavaş soyutma müəyyən şəraitdə prosesi renativatsii keçirilib - doğma (original) uyğunlaşdırılması bərpa. Bu fakt peptid zəncirində çəkilməsi əsas quruluşuna uyğun olduğunu sübut edir.

doğma uyğunlaşdırılması (mənbə yeri) formalaşması spontan prosesdir. Başqa sözlə, bu tənzimləmə bir molekul olan pulsuz enerji minimum məbləği uyğundur. One nəticəsində mürəkkəb fəza quruluşu peptid zəncirlər amin turşusu ardıcıllıqla kodlanmış ki, bağlana bilər. Bu isə öz növbəsində amin turşuları (məsələn, mioglobinovye peptid zəncirlər) bir-birinin ardınca ilə bağlı bütün polypeptides, eyni uyğunlaşdırılmasını olacaq deməkdir.

Zülallar əsas strukturunda əhəmiyyətli fərqlər hətta az və ya uyğunlaşdırılması tamamilə eyni əgər ola bilər.